Aislamiento y termoestabilidad de inhibidores de tripsina del frijol negro (P. vulgaris)

Autores/as

  • Julieta Eugenia Ortiz Chacón Universidad de San Carlos de Guatemala
  • Omar Dary Mansilla Instituto de Nutrición de Centro América y Panamá

DOI:

https://doi.org/10.54495/Rev.Cientifica.v12i1.341

Palabras clave:

aislamiento, termoestabilidad, los inhibidores de tripsina, frijol negro, Phaseolus vulgaris

Resumen

En el presente trabajo se aislaron los inhibidores de tripsina del frijol negro (P. vulgaris) y se evaluó su estabilidad térmica. Los inhibidores fueron aislados por cromatografía de afinidad, obteniéndose, para los dos ensayos realizados, 0,0020 y 0,0029 g de inhibidos, con factores de purificación de 71.42 y 67.61, respectivamente. El producto obtenido fue sometido a electroforesis, determinándose que casi la totalidad de las proteínas presentes en el extracto original que no tenían actividad antitríptica, habían sido removidas en el producto aislado. Sin embargo, el patrón electroforético del producto obtenido no coincidió con el del extracto original. Para evaluar la estabilidad térmica se compararon las bandas electroforéticas obtenidas a partir de frijoles cocidos a presión atmosférica a 0, 30, 60, 90 y 120 min. Paralelamente se efectuó un ensayo de actividad antitríptica para las mismas muestras de frijol. Con ambos métodos, el electroforético (cualitativo) y el de competencia (cuantitativo) se determinó que a los 30 min. de cocción los inhibidores de tripsina habían sido ya destruidos.   Del trabajo realizado se concluyó que los inhibidores de tripsina del frijol negro (P. vulgaris) son múltiples, aislándose 7 bandas con comportamiento electroforético distinto y que los inhibidores de tripsina son inestables a un tratamiento de cocción a presión atmosférica a partir de 30 min.

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.

Citas

Whitaker JR, Sgarbierei VC. Purification and Composition of the Trypsin-Chymotrypsin inhibitor of Phaseolus vulgaris L. var rosnha G2. J Food Biochem 1 981 ;5;197-213, https://doi.org/10.1111/j.1745-4514.1981.tb00673.x DOI: https://doi.org/10.1111/j.1745-4514.1981.tb00673.x

Liener IE. Legume Toxins in Fetation to Protein Digestibility, A. Review. J Food Sci 1976;41 :1078, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1976.tb14391.x DOI: https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1976.tb14391.x

Peace RW, et at. Effects of Storage on Protein Nutritional Quality of Grain Legumes. J Food Sci 1988:53:439, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1988.tb07725.x DOI: https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1988.tb07725.x

Chitra R, Sadasivam S. A. Study of the Trypsin Inhibitor of Black Gram. Food Chem 1986;21:315-320, https://doi.org/10.1016/0308-8146(86)90065-8 DOI: https://doi.org/10.1016/0308-8146(86)90065-8

Richardson M. Protein Inhibitors of Enzymes. Food Chem 1980;6:235-253, https://doi.org/10.1016/0308-8146(81)90012-1 DOI: https://doi.org/10.1016/0308-8146(81)90012-1

Sgarbieri VC. Whitaker JR. Protein of Digestive Enzymes. Ady Food Res 1982;28:128-166.

Desphande SS, Nielsen SS. In vitro Enzimatic Hidrólisis of Phaseolin, the Major Storage Protein of Phaseolus Vulgaris L. J Food Sci 1987:52:1326, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1987.tb14074.x DOI: https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1987.tb14074.x

Khalil AH, Mansour Eh. The Effect of Cooking, Autoclaving and Germination on the Nutritive Quality of Faba Beans. Food Chem 1995;54180, https://doi.org/10.1016/0308-8146(95)00024-D DOI: https://doi.org/10.1016/0308-8146(95)00024-D

Richardson M. The Proteinase Inhibitors of Plants and Microorganisms. Phytochemistry 1977;16:159-169, https://doi.org/10.1016/S0031-9422(00)86777-1 DOI: https://doi.org/10.1016/S0031-9422(00)86777-1

Koeppe SJ, et al. Isolation and Heat Stability of Trypsin inhibitors in Amaranth {Amarar, thus hypochondriacus). J Food Sci 1985;50:1519-1521, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1985.tb10523.x DOI: https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1985.tb10523.x

Descargas

Publicado

31-12-1999

Cómo citar

Ortiz Chacón, J. E., & Mansilla, O. D. (1999). Aislamiento y termoestabilidad de inhibidores de tripsina del frijol negro (P. vulgaris). Revista Científica, 12(1), 6–11. https://doi.org/10.54495/Rev.Cientifica.v12i1.341

Número

Sección

Artículos Originales de Investigación

Artículos similares

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 > >> 

También puede Iniciar una búsqueda de similitud avanzada para este artículo.